生化：第一节蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成①组成人体蛋白质的氨基酸（掌握）人体蛋白质20种，均为L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。②氨基酸的分类（了解）③氨基酸的理化性质（了解）氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。紫外吸收，在280nm。氨基酸与茚三酮共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm，可定量分析氨基酸。④蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链（掌握）1.氨基酸通过肽键连接而形成肽10个以内氨基酸相连而成的肽叫寡肽。由更多的氨基酸相连而成的肽称为多肽。2.体内存在多种重要的生物活性肽谷胱甘肽和多肽类激素及神经肽在代谢调节和神经传导等方面起重要作用。二、蛋白质的分子结构（一）氨基酸的排列顺序据顶蛋白质的一级结构（掌握）一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。（二）多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构（掌握）蛋白质二级结构指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。1.参与肽键形成的6个原子在同一平面上。6个原子分别为Cα1、C、O、N、H、Cα22.α螺旋结构是参见的蛋白质二级结构蛋白质二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。右手螺旋：3.6个氨基酸，0.54nm。3.β折叠使多肽链形成片层结构4.β转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在（三）在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构（掌握）1.三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置主要化学键有疏水键、离子键、氢键、范德华力。2.结构域是三级结构层次上的局部折叠区3.分子伴侣参与蛋白质折叠（四）含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构。（了解）（五）蛋白质分类（了解）三、蛋白质的结构与功能的关系（一）蛋白质一级结构是高级结构的基础（掌握）1.一级结构是空间构象的基础核糖核酸（124个氨基酸，4对二硫键Cys26（84）、Cys40（95）、Cys58（110）、Cys65（72））2.一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能3.氨基酸序列提供重要的生物进化信息如细胞色素c，物种间越接近，则一级结构越相似，其空间构象与功能越相似。4.重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病（二）蛋白质的功能依赖特定空间结构（掌握）角蛋白（含有大量α螺旋）、丝心蛋白（含有大量β折叠）协同效应指一个亚基与其配体（Hb的配体是O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，如果是促进作用称为正协同效应，反之则为负协同作用。变构效应指由一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基的构象变化。小分子O2被称为变构剂或效应剂，Hb被称为变构蛋白蛋白质构象疾病包括人纹状脊髓变性病、老年痴呆症、亨廷顿舞蹈病和疯牛病等。四、蛋白质的理化性质（掌握）（一）蛋白质具有两性电离性质。蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之带正电荷。碱性蛋白质：鱼精蛋白、组蛋白；酸性蛋白质：胃蛋白酶、丝蛋白。（二）蛋白质具有胶体性质。蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜均可起到胶粒稳定的作用。（三）蛋白质在紫外光谱区有特征吸收峰。由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，在280nm处有最大吸收峰。（四）应用蛋白质显色反应可测定蛋白质溶液含量。1.茚三酮反应蛋白质水解后的氨基酸与茚三酮水合物共热，呈蓝紫色。570nm处。2.双缩脲反应与硫酸铜共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应。